a螺旋(a螺旋和b折叠的结构特点)

本篇文章给大家谈谈a螺旋,以及a螺旋和b折叠的结构特点对应的知识点,希望对各位有所帮助,不要忘了收藏本站喔。

本文目录一览:

蛋白质分子中的α-螺旋属于蛋白质的结构是A.一级结构B.二级结构C.三级...

【答案】:B 本试题考核蛋白质的结构。蛋白质的一级结构指的是氨基酸在多肽链中的排列顺序。蛋白质分子的二级结构是指多肽链骨架中原子的局部空间排列,并不涉及侧链的构象。

正确答案:B 解析:蛋白质分子的二级结构包括α-螺旋、β-折叠、β-转角以及无规则卷曲 。所以答案为B 。

α-螺旋结构是常见的蛋白质二级结构。在α-螺旋结构中,多肽链的主链围绕中心轴做有规律的螺旋式上升,螺旋的走向为顺时针方向,即所谓右手螺旋。氨基酸侧链伸向螺旋外侧。

α螺旋、β折叠、β转角的概念分别是什么?

α螺旋:也叫右手螺旋,是多肽链围绕中心轴顺时针方向螺旋上升,每6个氨基酸残基上升一圈。β折叠:肽键平面呈现据条状,每一个肽键都会形成氢键氢键规则。

β-折叠通常出现在蛋白质的两侧或外围。β-转角:这是一种不常见的蛋白质二级结构,通常出现在具有多个β-折叠片的结构中。β-转角结构中,一条肽链的构象在两个相邻的β-折叠片之间发生180度的转向。

β-转角(β-turn)多肽链中常见的二级结构,连接蛋白质分子中的二级结构(α-螺旋和β-折叠),使肽链走向改变的一种非重复多肽区,一般含有2~16个氨基酸残基。含有5个氨基酸残基以上的转角又常称之环(loops)。

试述α-螺旋的结构特点

试述α-螺旋的结构特点 正确答案:α-螺旋为右手螺旋;侧链伸到螺旋外侧,每6个氨基酸残基螺旋上升一圈,螺距为0.54nm;α-螺旋的每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

【答案】:α螺旋的结构特点:①右手螺旋:每6个氨基酸残基螺旋上升1圈,螺距为0.54nm;②氢键的方向基本与长轴平行;③氨基酸侧链伸向螺旋外侧。

a螺旋的结构特点有:螺旋方向与长轴平行;靠氢键维系。

④α螺旋结构有左手和右手之分,但蛋白质中的α螺旋主要是右手螺旋。 ⑤氨基酸残基的R基团位于螺旋的外侧,并不参与螺旋的形成,但其大小、形状和带电状态却能影响螺旋的形成和稳定。

α-螺旋是蛋白质中常见的一种二级结构,肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,顺时针走向,即右手螺旋结构,故A错;螺旋是靠链内氢键维持的,故B正确。

α螺旋结构特点 α螺旋只是蛋白质的一种二级结构类型。氢键的方向与螺旋长轴基本平行,氢键是一种很弱的次级键,但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成,所以a螺旋很稳定。

a螺旋的结构特点有

1、a螺旋的结构特点有:螺旋方向与长轴平行;靠氢键维系。

2、α-螺旋的结构要点:肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由6个氨基酸构成,螺圈间距(螺距)为44埃。

3、a螺旋的结构特点包括:- 螺旋方向与长轴平行;- 主要依靠氢键维系其结构。

为什么在疏水条件下α螺旋不稳定?

疏水作用使a螺旋中断是错的,反而会使a螺旋更稳定。根据相关信息查询,a螺旋的稳定主要依赖氢键的作用。在疏水环境中,氢键可以实现最大的连接,螺旋也会最稳定。

C α–螺旋是蛋白质二级结构中的一种。它的稳定因素包括(1)--CO基与–NH之间形成的分子内部氢键。(2)α螺旋的空间排列减小了R基团之间不利的空间效应。疏水作用对α螺旋的稳定性并不重要。

Pro(及Hpro)使α-螺旋中断,产生“结节”。Pro的α-碳原子参与吡咯环的形成,使α-碳原子—N键不能旋转,Gly绕α-碳原子的自由度更大,所以大多α-螺旋起始或中止于Gly,还有Tyr和Ser等。

维持蛋白质a-螺旋的化学键主要是

1、维持蛋白质a-螺旋的化学键主要是氢键。a-螺旋简介 (1)a-螺旋是蛋白质中最常见、最典型、含量最丰富的二级结构元件。肽链主链绕假想的中心轴盘绕成螺旋状,一般都是右手螺旋结构,螺旋是靠链内氢键维持的。

2、肽键(D错)和二硫键(E错)是维系蛋白质一级结构的化学键。氢键是维系蛋白质二级结构的化学键。盐键(A错)和疏水键(B错)是维系蛋白质三级结构的化学键。

3、多蛋白质分子含有几条肤链,它们通过一定的化学键互相结合在一起,稳定蛋白质分子中α-螺旋和β-折叠的化学键是氢键。

a螺旋的介绍就聊到这里吧,感谢你花时间阅读本站内容,更多关于a螺旋和b折叠的结构特点、a螺旋的信息别忘了在本站进行查找喔。

本站内容来自用户投稿,如果侵犯了您的权利,请与我们联系删除。联系邮箱:835971066@qq.com

本文链接:http://www.tjjgcj.com/post/13620.html

发表评论

评论列表

还没有评论,快来说点什么吧~

友情链接: